"Das werden wir in Potsdam so schnell nicht wieder haben", sagte Prof. Frieder Scheller, Prorektor der Universität, denn gleich zwei Vorträge von Nobelpreisträgern bot in diesem Jahr das 9. Leibniz-Kolleg Potsdam im Rahmen des Wissenschaftssommers. Am 24. Juni 2005 widmete sich der Radioastrophysiker Antony Hewish dem astronomisch Großen, der Physiker Johann Deisenhofer der Erforschung des Cholesterol-Stoffwechsels. Deisenhofer war kurzfristig für den erkrankten Zellforscher Günter Blobel eingesprungen.
Eine wahre Sternstunde war der Vortrag von Prof. Antony Hewish aus Cambridge. Er sprach auf Englisch zum Thema "Pulsars and Einstein". Antony Hewish hatte im Sommer 1967 gemeinsam mit seiner damaligen Doktorandin Jocelyn Bell den ersten Pulsar entdeckt. Dafür erhielt er 1974 den Nobelpreis für Physik. Eine große Ehre sei es ihm, so Hewish, an dem Ort einen Vortrag zu halten, an dem Einstein seine großartigen Theorien von Zeit und Raum entwickelt habe.
Hewish skizzierte zunächst die Entstehung und die Eigenschaften von Pulsaren. Es handelt sich dabei um Reste von Supernova-Explosionen massereicher Sterne. Die Schwerkraft presst die Überreste dann so stark zusammen, dass Elektronen und Protonen zu Neutronen umgewandelt werden. Solche Neutronensterne waren bereits theoretisch vorhergesagt worden. "Nur ein einziger Teelöffel ihrer Materie wiegt rund eine Milliarde Tonnen", erklärte Hewish den staunenden Zuhörern. Ein Stern mit der anderthalbfachen Sonnenmasse habe am Ende des Kontraktionsprozesses nur noch einen Durchmesser von rund 20 Kilometern.
Pulsare können sich rund 1000 Mal in der Sekunde um sich selbst drehen. Gleichzeitig senden sie einen schmalen kegelförmigen Radiostrahl aus. So werden sie zu kosmischen "Leuchttürmen". Diese typischen, gepulsten Radiosignale hatten auch Hewish und Bell beobachtet. In 40 Millionen Jahren weichen sie nur um eine Sekunde ab.
Pulsare sind also äußerst genau gehende "Uhren" mit sehr starker Gravitation. Dadurch ermöglichen sie bis dato unmögliche Messungen von bestimmten physikalischen Effekten, wie sie die Allgemeine Relativitätstheorie vorhersagt. In den 70er Jahren des letzten Jahrhunderts haben Astrophysiker beispielsweise einen Pulsar entdeckt, der alle acht Stunden von einem zweiten Neutronenstern umkreist wird. Bei jedem Umlauf verringert sich die Dauer des Umlaufs um etwa eine Zehnmillionstel Sekunde. Dieser Effekt lässt sich nur damit erklären, dass die Himmelskörper Gravitationswellen abstrahlen - wie Einstein es für solche Umstände vorhergesagt hatte.
Am Nachmittag wandte sich dann Prof. Johann Deisenhofer vom Southwestern Medical Center in Dallas, USA, einem ganz irdischen, aber gleichermaßen faszinierenden Thema zu. Der gebürtige Bayer sprach, ebenfalls auf Englisch, zum Thema "Structural insights into cholesterol homeostasis". Johann Deisenhofer erhielt 1988, gemeinsam mit Robert Huber und Hartmut Michel, den Nobelpreis für Chemie für die Bestimmung der dreidimensionalen Struktur eines photosynthetischen Reaktionszentrums. Eine wesentliche Methode um die räumliche Struktur von Proteinen aufzuklären, besteht darin, sie zunächst in eine kristalline Form zu überführen.
Um dreidimensionale Strukturen ging es auch in dem Vortrag. Deisenhofer berichtete über die Erforschung wichtiger Proteine im Cholesterol-Stoffwechsel. Nur 15 Prozent des benötigten Cholesterols nehmen wir mit unserer Nahrung auf. Die übrigen 85 Prozent stellt der Körper selbst her. Dabei spielt das Enzym HMGR eine wesentliche Rolle. Es ist der Angriffspunkt der weit verbreiteten Medikamente gegen einen zu hohen Cholesterinspiegel, der Statine. "Anders als die Werbung behauptet", berichtete Deisenhofer, "wirken alle diese Medikamente auf die gleiche Weise. Das konnten wir durch Untersuchung von Komplexen aus dem Enzym und den Medikamenten zeigen."
In zweiten Teil seines Vortrages ging der Nobelpreisträger auf Strukturuntersuchungen am LDL-Rezeptor ein. LDL besteht aus Cholesterol und dem so genannten Lipoprotein A. In dieser Form wird es auf dem Blutweg zu den Zellen transportiert. Dort angekommen, bindet es an seinem Rezeptor. Deisenhofer und seine Kollegen stellten sich die Frage, wie die Interaktion zwischen LDL und seinem Rezeptor abläuft und wie das Molekül trotz seiner außergewöhnlichen Größe in die Zellen gelangt.
Dazu mussten sie zunächst wieder die dreidimensionale Struktur des Rezeptors aufklären. Wie sich dann herausstellte, nimmt die Zelle zunächst LDL zusammen mit dem Rezeptor in sich auf. In der Zelle herrscht ein niedrigerer ph-Wert als außerhalb, bei dem dann LDL nicht mehr an den Rezeptor binden kann. Auf diese Weise "recycelt" die Zelle den Rezeptor, der wieder an die Oberfläche transportiert wird. Diese Erkenntnisse könnten eines Tages zu verbesserten Therapien für Menschen führen, deren Cholesterinspiegel aufgrund von Mutationen im Rezeptor doppelt so hoch ist wie bei anderen.